Тема: Получение белка. Способ получения белка

💖 Нравится? Поделись с друзьями ссылкой

Аминокислотами называются карбоновые кислоты, в углеводородном радикале которых один или несколько атомов водорода замещены аминогруппами. В зависимости от взаимного расположения карбоксильной и аминогрупп различают a -, b -, g - и т.д. аминокислоты. Например ,

Чаще всего термин "аминокислота" применяют для обозначения карбоновых кислот, аминогруппа которых находится в a - положении, т.е. для a - аминокислот. Общую формулу a - аминокислот можно представить следующим образом :

H 2 N–

CH–COOH
I
R

В зависимости от природы радикала (R ) – аминокислоты делятся на алифатические, ароматические и гетероциклические.

В таблице представлены важнейшие - аминокислоты, входящие в состав белков.

Таблица. Важнейшие a - аминокислоты

Аминокислота

Сокращенное (трехбуквенное) название
аминокислотного остатка в
макромолекулах пептидов и белков.

Строение R

Алифатические

Глицин

H –

Аланин

CH 3 –

Валин*

(CH 3) 2 CH–

Лейцин*

(CH 3) 2 CH–CH 2 –

Изолейцин*

CH 3 –CH 2 –CH–
I
CH 3

Серин

HO–CH 2 –

Треонин*

CH 3 –CH(OH)–

Аспарагиновая

HOOC – CH 2 –

Глутаминовая

HOOC – CH 2 – CH 2 –

Аспарагин

NH 2 CO – CH 2 –

Глутамин

NH 2 CO–CH 2 –CH 2 –

Лизин*

NH 2 –(CH 2) 3 –CH 2 –

Аргинин

NH 2 –C–NH–(CH 2) 2 –CH 2 –
II
NH

Цистеин

HS – CH 2 –

Метионин*

CH 3 –S–CH 2 –CH 2 –

Ароматические

Фенилаланин*

Тирозин

Гетероциклические

Триптофан*

Гистидин

Иминокислота

Пролин

*Незаменимые a - аминокислоты

Изомерия

Наряду с изомерией, обусловленной строением углеродного скелета и положением функциональных групп, для a - аминокислот характерна оптическая (зеркальная) изомерия. Все a - аминокислоты, кроме глицина, оптически активны. Например , аланин имеет один асимметрический атом углерода (отмечен звездочкой),



H 2 N –

H
I
C*–COOH
I
CH 3

а значит, существует в виде оптически активных энантиомеров:

L - аланин

Все природные a - аминокислоты относятся к L – ряду.

Получение

1)Важнейший источник аминокислот – природные белки, при гидролизе которых образуются смеси a - аминокислот. Разделение этой смеси – довольно сложная задача, однако по обыкновению одна или две аминокислоты образуются в значительно больших количествах, чем все другие, и их удается выделить достаточно просто.

2)Синтез аминокислот из галогенозамещенных кислот действием аммиака

3)Микробиологический синтез. Известны микроорганизмы, которые в процессе жизнедеятельности продуцируют a - аминокислоты белков.

Физические свойства

Аминокислоты представляют собой кристаллические вещества с высокими (выше 250° С) температурами плавления, которые мало отличаются у индивидуальных аминокислот и поэтому нехарактерны. Плавление сопровождается разложением вещества. Аминокислоты хорошо растворимы в воде и нерастворимы в органических растворителях, чем они похожи на неорганические соединения. Многие аминокислоты обладают сладким вкусом.

Химические свойства

1)Некоторые свойства аминокислот, в частности высокая температура плавления, объясняется своеобразным их строением. Кислотная (– COOH ) и основная (– NH 2 ) группы в молекуле аминокислоты взаимодействуют друг с другом, образуя внутренние соли (биполярные ионы). Например , для глицина

2)Вследствие наличия в молекулах аминокислот функциональных групп кислотного и основного характера a - аминокислоты являются амфотерными соединениями, т.е. они образуют соли как с кислотами, так и со щелочами.

3)В реакции со спиртами образуются сложные эфиры.


Этиловый эфир аланина

4)a - Аминокислоты можно ацилировать, в частности, ацетилировать, действуя уксусным ангидридом или хлористым ацетилом. В результате образуются N - ацильные производные a - аминокислот (символ " N " означает, что ацил связан с атомом азота).


N – ацетил аланин

5)a - Аминокислоты вступают друг с другом в реакцию поликонденсации, приводя к амидам кислот. Продукты такой конденсации называются пептидами. При взаимодействии двух аминокислот образуется дипептид:

При конденсации трех аминокислот образуется трипептид и т.д.



Связь –

O
II
C – NH – называется пептидной связью.

Пептиды. Белки

Пептиды и белки представляют собой высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков a - аминокислот, соединенных между собой пептидными связями.

Ни один из известных нам живых организмов не обходится без белков. Белки служат питательными веществами, они регулируют обмен веществ, исполняя роль ферментов – катализаторов обмена веществ, способствуют переносу кислорода по всему организму и его поглощению, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения, участвуют в передаче генетической информации и т.д. Как видно, функции белков в природе универсальны. Белки входят в состав мозга, внутренних органов, костей, кожи, волосяного покрова и т.д. Основным источником a - аминокислот для живого организма служат пищевые белки, которые в результате ферментативного гидролиза в желудочно-кишечном тракте дают a - аминокислоты. Многие a - аминокислоты синтезируются в организме, а некоторыенеобходимые для синтеза белков a - аминокислоты не синтезируются в организме и должны поступать извне. Такие аминокислоты называются незаменимыми. К ним относятся валин, лейцин, треонин, метионин, триптофан и др. (см.таблицу). При некоторых заболеваниях человека перечень незаменимых аминокислот расширяется.

Пептиды и белки различают в зависимости от величины молекулярной массы. Условно считают, что пептиды содержат в молекуле до 100 (соответствует молекулярной массе до 10000), а белки - свыше 100 аминокислотных остатков (молекулярная масса от 10000 до нескольких миллионов). При этом в пептидах различают олигопептиды, содержащие в цепи не более 10 аминокислотных остатков, и полипептиды, содержащие до 100 аминокислотных остатков.

Конструкция полипептидной цепи одинакова для всего многообразия пептидов и белков. Эта цепь имеет неразветвленное строение и состоит из чередующихся метиновых (CH ) и пептидных (CONH ) групп. Различия такой цепи заключаются в боковых радикалах, связанных с метиновой группой, и характеризующих ту или иную аминокислоту. Один конец цепи со свободной аминогруппой называется N – концом, другой, на котором находится аминокислота со свободной карбоксильной группой, называется C – концом. Пептидные и белковые цепи записываются с N – конца. Иногда пользуются специальными обозначениями: на N – конце пишется NH – группа или только атом водорода – H , а на C – конце - либо карбоксильная COOH – группа, либо только гидроксильная OH – группа.

Для полипептидов и белков характерны четыре уровня пространственной организации, которые принято называть первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурами.

Первичная структура белка - специфическая аминокислотная последовательность, т.е. порядок чередования a - аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Вторичная структура белка - конформация полипептидной цепи, т.е. способ скручивания цепи в пространстве за счет водородных связей между группами NH и CO . Одна из моделей вторичной структуры – a - спираль.

Третичная структура белка - трехмерная конфигурация закрученной спирали в пространстве, образованная за счет дисульфидных мостиков – S – S – между цистеиновыми остатками и ионных взаимодействий.

Четвертичная структура белка - структура, образующаяся за счет взаимодействия между разными полипептидными цепями. Четвертичная структура характерна лишь для некоторых белков, например гемоглобина.

Химические свойства

1)Денатурация. Утрата белком природной (нативной) конформации, сопровождающаяся обычно потерей его биологической функции, называется денатурацией . С точки зрения структуры белка – это разрушение вторичной и третичной структур белка, обусловленное воздействием кислот, щелочей, нагревания, радиации и т.д. Первичная структура белка при денатурации сохраняется. Денатурация может быть обратимой (так называемая, ренатурация) и необратимой. Пример необратимой денатурации при тепловом воздействии – свертывание яичного альбумина при варке яиц.

2)Гидролиз белков – разрушение первичной структуры белка под действием кислот, щелочей или ферментов, приводящее к образованию a - аминокислот, из которых он был составлен.

3)Качественные реакции на белки:

a)Биуретовая реакция – фиолетовое окрашивание при действии солей меди (II ) в щелочном растворе. Такую реакцию дают все соединения, содержащие пептидную связь.

b)Ксантопротеиновая реакция – появление желтого окрашивания при действии концентрированной азотной кислоты на белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина).

КОНЕЦ РАЗДЕЛА

Получение дрожжевого белка

С технологической точки зрения наилучшими продуцентами кормового и пищевого белка являются дроожжи. Их преимущество заключается прежде всего в «технологичности»: дрожжи легко выращивать в условиях производства. Клетки дрожжей крупнее, чем бактерий, и легче отделяются от жидкости при центрифугировании. Они характеризуются высокой скоростью роста, устойчивостью к посторонней микрофлоре, способны усваивать любые источники питания, легко отделяются, не загрязняют воздух спорами. Клетки дрожжей содержат до 25 % сухих веществ. Наиболее ценный компонент дрожжевой биомассы – белок, который по составу аминокислот превосходит белок зерна злаковых культур и лишь немного уступает белкам молока и рыбной муки. Биологическая ценность дрожжевого белка определяется наличием значительного количества незаменимых аминокислот. По содержанию витаминов дрожжи превосходят все белковые корма, в том числе и рыбную муку. Кроме того, дрожжевые клетки содержат микроэлементы и значительное количество жира, в котором преобладают ненасыщенные жирные кислоты. При скармливании кормовых дрожжей коровам повышаются удои и содержание жира в молоке, а у пушных зверей улучшается качество меха.

Культивирование дрожжевой биомассы на углеводном сырье. Исторически одним из первых субстратов, используемых для получения кормовой биомассы, были гидролизаты растительных отходов, предгидрализаты и сульфитный щелок – отходы целлюлозно-бумажной промышленности.

В связи с тем, что гидролизаты представляют собой сложный субстрат, состоящий из смеси гексоз и пентоз, среди промышленных штаммов-продуцентов получили распространение виды дрожжей C. utilis, C. scottii и C. tropicalis , способные наряду с гексозами усваивать пентозы, а также переносить наличие фурфурола в среде.В гидролизатах и сульфитных щелоках имеются в небольшом количестве практически все необходимые для роста дрожжей микроэлементы. Недостающие количества азота, фосфора и калия вводятся в виде общего раствора солей аммофоса, хлорида калия и сульфата аммония.Процесс культивирования дрожжей осуществляется в непрерывном режиме при рН 4,2 – 4,6. Оптимальная температура от 30 до 40 о С.Кормовые дрожжи, полученные при культивировании на гидролизатах растительного сырья и сульфитных щелоках, имеют следующий состав (%): белок 43 – 58; липиды 2,3 – 3,0; углеводы 11 – 23; зола – до 11.Культивирование дрожжевой биомассы на низших спиртах. Культивирование на метаноле. Основное преимущество этого субстрата – высокая чистота и отсутствие канцерогенных примесей, хорошая растворимость в воде, высокая летучесть позволяющая легко удалять его остатки из готового продукта. Биомасса, полученная на метаноле, не содержит нежелательных примесей, что дает возможность исключить из технологической схемы стадии очистки. Однако, необходимо учитывать при проведении процесса и такие особенности метанола, как горючесть и возможность образования взрывоопасных смесей с воздухом.В качестве продуцентов, использующих метанол в конструктивном обмене, были изучены как дрожжевые, так и бактериальные штаммы. У дрожжей были рекомендованы в производство Candid boidinii, Hansenula polymorpha и Piehia pastoris , оптимальные условия для которых (Т 34 – 37 о C, рН 4,2 – 4,6) позволяют проводить процесс с экономическим коэффициентом усвоения субстрата до 0,40 при скорости протока в интервале 0,12 – 0,16 ч. На стадии выделения для всех видов продуцентов предусмотрено отделение грануляции с целью получения готового продукта в гранулах.Культивирование на этаноле. Кроме метанола, в качестве высококачественного сырья используют этанол, который имеет малую токсичность, хорошую растворимость в воде, небольшое количество примесей.В качестве микроорганизмов – продуцентов белка на этиловом спирте как единственном источнике углерода могут использоваться дрожжи Candida utilis, Sacharomyces lambica, Hansenula anomala .Кормовые дрожжи, полученные на спиртах, имеют следующий процентный состав: сырой протеин 56 – 62; липиды 5 – 6; зола 7 – 11.

Культивирование дрожжевой биомассы на углеводородном сырье. Дрожжевые клетки в качестве источника углерода для роста способны использовать неразветвленные углеводороды с числом от 10 до 30 углеродных атомов в молекуле. В основном они представлены жидкими фракциями углеводородов нефти с температурой кипения 200 – 320 °С (нормальные парафины и дистилляты нефти, природный газ, спирты, растительные гидролизаты и отходы промышленных предприятий).

При выращивании дрожжей на парафинах нефти в приготовленную из них питательную среду добавляют макро- и микроэлементы, необходимые витамины и аминокислоты. Выход биомассы может достигать при их использовании до 100 % от массы субстрата. Качество продукта зависит от степени чистоты парафинов. Дрожжи, выращенные на недостаточно очищенных парафинах, содержат неметаболизированные компоненты. При использовании парафинов достаточной степени очистки, полученная дрожжевая масса может успешно применяться в качестве дополнительного источника белка в рационах животных.

Высушенная дрожжевая масса гранулируется и используется как белково-витаминный концентрат (БВК), содержащий до 50 – 60 % белковых веществ, для кормления сельскохозяйственных животных.

Оптимальная норма добавления дрожжевой массы в корм сельскохозяйственных животных обычно составляет не более 5 -10 % от сухого вещества.

Наряду с технологией использования дрожжевых белков в качестве кормовой добавки в рационы сельскохозяйственных животных разработаны технологии получения из них пищевых белков. В некоторых странах пивные и пищевые дрожжи (Saccharomyces cerevisiae, Candida arborea, C. utilis) широко используют в качестве белковых добавок к различным пищевым продуктам. Так, разработана рецептура приготовления сосисок из мяса индейки с добавлением 25 % белка. В результате ферментации дрожжевыми клетками глюкозы, получаемой из кукурузного крахмала, синтезирован белковый продукт мукопротеин, используемый при производстве колбас в качестве замены основного сырья (Великобритания).

Получение автолизата дрожжей. Ценные компоненты биомассы дрожжей – аминокислоты белков, витамины, и др. – могут бытьиспользованы для приготовления натуральных и полусинтетических сред, применяемых как в лабораториях, так и для нужд промышленного микробиологического синтеза. Однако большинство ценных компонентов клетки находится в виде различных белковых комплексов, поэтому добавление к среде нативных дрожжей не дает эффекта.

Гидролиз белков можно провести ферментативно или используя кислоты и щелочи. При щелочном гидролизе белков возможно разрушение некоторых аминокислот или их изомеризация в. D-формы, которые в биологических системах используются не полностью. Надо отметить, что в щелочной среде инактивируются некоторые витамины. При кислотном гидролизе белков разрушаются незаменимая аминокислота – триптофан и некоторые витамины группы В. Гидролиз белков можно осуществить, используя препараты протеолитических ферментов. Кроме того, в самих клетках дрожжей есть активные протеолитические ферменты, которые при определенных условиях в среде могут разрушать клеточные белки (автолиз).

Для приготовления дрожжевого автолизата сначала получают дрожжевую пасту влажностью 65 – 76 %. В реакторе из дрожжевой пасты и воды (50 °С) в соотношении 1:1 готовят суспензию, которую выдерживают 1 – 2 сут при температуре 45 °С. В это время идет автолиз клеток. Активировать процесс автолиза можно добавлением фосфатов или добавляя к суспензии дрожжей в воде 2,5 % хлорида натрия (на сухую массу дрожжей).

Полученную жидкую массу подкисляют, добавляя на каждые 100 л автолизата 0,25 л концентрированной серной кислоты, которую предварительно разбавляют в 4 раза. После этого автолизат кипятят 15 – 20 мин. После охлаждения он готов к употреблению.

После автолиза 10 – 12 % (по сухой массе) суспензии дрожжей в течение 24 ч при 45 °С в жидкой фракции автолизата содержится до 5 % сухих веществ. Из общего количества азота фильтрата 50% приходится на аминный азот аминокислот тирозина, триптофана, метионина, цистеина, аргинина, гистидина и др. Кроме того, в фильтрат переходят витамины группы В.

Выпаривая в вакууме и затем лиофилизируя или высушивая в распылительной сушилке жидкий дрожжевой автолизат, можно получить сухой препарат, который удобно хранить. Особо обработанный автолизат можно использовать в медицине при парентеральном питании как источник аминокислот и витаминов.


В основе жизнедеятельности клетки лежат биохимические процессы, протекающие на молекулярном уровне и служащие предметом изучения биохимии. Соответственно и явления наследственности и изменчивости тоже связаны с молекулами органических веществ, и в первую очередь с нуклеиновыми кислотами и белками.

Состав белков

Белки представляют собой большие молекулы, состоящие из сотен и тысяч элементарных звеньев - аминокислот. Такие вещества, состоящие из повторяющихся элементарных звеньев - мономеров, называются полимерами. Соответственно белки можно назвать полимерами, мономерами которых служат аминокислоты.

Всего в живой клетке известно 20 видов аминокислот. Название аминокислоты получили из-за содержания в своем составе аминной группы NHy, обладающей основными свойствами, и карбоксильной группы СООН, имеющей кислотные свойства. Все аминокислоты имеют одинаковую группу NH2-СН-СООН и отличаются друг от друга химической группой, называемой радикалом - R. Соединение аминокислот в полимерную цепь происходит благодаря образованию пептидной связи (СО - NH) между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой аминокислоты. При этом выделяется молекула воды. Если образовавшаяся полимерная цепь короткая, она называется олигопептидной, если длинная - полипептидной.

Строение белков

При рассмотрении строения белков выделяют первичную, вторичную, третичную структуры.

Первичная структура определяется порядком чередования аминокислот в цепи. Изменение в расположении даже одной аминокислоты ведет к образованию совершенно новой молекулы белка. Число белковых молекул, которое образуется при сочетании 20 разных аминокислот, достигает астрономической цифры.

Если бы большие молекулы (макромолекулы) белка располагались в клетке в вытянутом состоянии, они занимали бы в ней слишком много места, что затруднило бы жизнедеятельность клетки. В связи с этим молекулы белка скручиваются, изгибаются, свертываются в самые различные конфигурации. Так на основе первичной структуры возникает вторичная структура - белковая цепь укладывается в спираль, состоящую из равномерных витков. Соседние витки соединены между собой слабыми водородными связями, которые при многократном повторении придают устойчивость молекулам белков с этой структурой.

Спираль вторичной структуры укладывается в клубок, образуя третичную структуру. Форма клубка у каждого вида белков строго специфична и полностью зависит от первичной структуры, т. е. от порядка расположения аминокислот в цепи. Третичная структура удерживается благодаря множеству слабых электростатических связей: положительно и отрицательно заряженные группы аминокислот притягиваются и сближают даже далеко отстоящие друг от друга участки белковой цепи. Сближаются и иные участки белковой молекулы, несущие, например, гидрофобные (водоотталкивающие) группы.

Некоторые белки, например гемоглобин, состоят из нескольких цепей, различающихся по первичной структуре. Объединяясь вместе, они создают сложный белок, обладающий не только третичной, но и четвертичной структурой (рис. 2).

В структурах белковых молекул наблюдается следующая закономерность: чем выше структурный уровень, тем слабее поддерживающие их химические связи. Связи, образующие четвертичную, третичную, вторичную структуру, крайне чувствительны к физико-химическим условиям среды, температуре, радиации и т. д. Под их воздействием структуры молекул белков разрушаются до первичной - исходной структуры. Такое нарушение природной структуры белковых молекул называется денатурацией. При удалении денатурирующего агента многие белки способны самопроизвольно восстанавливать исходную структуру. Если же природный белок подвергается действию вьюокой температуры или интенсивному действию других факторов, то он необратимо денатурируется. Именно фактом наличия необратимой денатурации белков клеток объясняется невозможность жизни в условиях очень высокой температуры.

Биологическая роль белков в клетке

Белки, называемые также протеинами (греч. протос - первый}, в клетках животных и растений выполняют многообразные и очень важные функции, к которым можно отнести следующие.

Каталитическая. Природные катализаторы - ферменты представляют собой полностью или почти полностью белки. Благодаря ферментам химические процессы в живых тканях ускоряются в сотни тысяч или в миллионы раз. Под их действием все процессы идут мгновенно в «мягких» условиях: при нормальной температуре тела, в нейтральной для живой ткани среде. Быстродействие, точность и избирательность ферментов несопоставимы ни с одним из искусственных катализаторов. Например, одна молекула фермента за одну минуту осуществляет реакцию распада 5 млн. молекул пероксида водорода (Н202). Ферментам характерна избирательность. Так, жиры расщепляются специальным ферментом, который не действует на белки и полисахариды (крахмал, гликоген). В свою очередь, фермент, расщепляющий только крахмал или гликоген, не действует на жиры.

Процесс расщепления или синтеза любого вещества в клетке, как правило, разделен на ряд химических операций. Каждую операцию выполняет отдельный фермент. Группа таких ферментов составляет биохимический конвейер.

Считают, что каталитическая функция белков зависит от их третичной структуры, при ее разрушении каталитическая активность фермента исчезает.

Защитная. Некоторые виды белков защищают клетку и в целом организм от попадания в них болезнетворных микроорганизмов и чужеродных тел. Такие белки носят название антител. Антитела связываются с чужеродными для организма белками бактерий и вирусов, что подавляет их размножение. На каждый чужеродный белок организм вырабатывает специальные «антибелки» - антитела. Такой механизм сопротивления возбудителям заболеваний называется иммунитетом.

Чтобы предупредить заболевание, людям и животным вводят ослабленные или убитые возбудители (вакцины), которые не вызывают болезнь, но заставляют специальные клетки организма производить антитела против этих возбудителей. Если через некоторое время болезнетворные вирусы и бактерии попадают в такой организм, они встречают прочный защитный барьер из антител.

Гормональная. Многие гормоны также представляют собой белки. Наряду с нервной системой гормоны управляют работой разных органов (и всего организма) через систему химических реакций.

Отражательная. Белки клетки осуществляют прием сигналов, идущих извне. При этом различные факторы среды (температурный, химический, механический и др.) вызывают изменения в структуре белков - обратимую денатурацию, которая, в свою очередь, способствует возникновению химических реакций, обеспечивающих ответ клетки на внешнее раздражение. Эта способность белков лежит в основе работы нервной системы, мозга.

Двигательная. Все виды движений клетки и организма: мерцание ресничек у простейших, сокращение мышц у высших животных и другие двигательные процессы - производятся особым видом белков.

Энергетическая. Белки могут служить источником энергии для клетки. При недостатке углеводов или жиров окисляются молекулы аминокислот. Освободившаяся при этом энергия используется на поддержание процессов жизнедеятельности организма.

Транспортная. Белок гемоглобин крови способен связывать кислород воздуха и транспортировать его по всему телу. Эта важнейшая функция свойственна и некоторым другим белкам.

Пластическая. Белки - основной строительный материал клеток (их мембран) и организмов (их кровеносных сосудов, нервов, пищеварительного тракта и др.). При этом белки обладают индивидуальной специфичностью, т. е. в организмах отдельных людей содержатся некоторые, характерные лишь для него, белки-

Таким образом, белки - эти важнейший компонент клетки, без которого невозможно проявление свойств жизни. Однако воспроизведение живого, явление наследственности, как мы увидим позже, связано с молекулярными структурами нуклеиновых кислот. Это открытие - результат новейших достижений биологии. Теперь известно, что живая клетка обязательно обладает двумя видами полимеров-белками и нуклеиновыми кислотами. В их взаимодействии заключены самые глубокие стороны явления жизни.



Лекция № 15

Раздел: “Сельскохозяйственная биотехнология”

1. История использования микроорганизмов для получения белка

2. Технологический процесс выращивания микроорганизмов (на примере кормовых дрожжей)

3. Основные виды сырья и используемые микроорганизмы

4. Перспективы производства белка с использованием микроорганизмов

Структура питания человечества в целом, в том числе и населения нашей страны, далеко не идеальна, причем наиболее дефицитным компонентом пищи является белок, особенно белок высокой питательной ценности. Традиционные источники белка – продукты животноводства и растениеводства, не покрывают все возрастающую потребность в белковой пище, особенно, увеличившуюся в связи с интенсивным приростом населения. Альтернативным источником белка могут служить различные микроорганизмы – дрожжи, высшие съедобные грибы, некоторые микроводоросли и т.д.

Микробиологическое производства белка налажено относительно недавно, однако, оно обладает рядом преимуществ, по сравнению с традиционными способами получения белковой пищи (животноводством и растениеводством). А именно, микробиологическое производство не требует посевных площадей, не зависит от климатических и погодных условий, поддается точному планированию и высокому уровню автоматизации, позволяет получать продукцию стандартного качества. Продукты микробиологического синтеза можно назвать новыми видами кормов и пищи. Разнообразие микроорганизмов и типов их питания позволяют легко маневрировать в использовании различных видов сырья для биосинтеза.

1. История использования микроорганизмов для получения белка

Более века назад, экспериментируя с дрожжами, Л.Пастер открыл микробиологический синтез белка из аммиака и органических соединений не содержащих азота. Заводы по выращиванию дрожжей, созданные вскоре после исследования Пастера, выпускали дрожжевые закваски. С течением времени совершенствовалась технология производства дрожжей и в 1876 г. в США начали применять в хлебопечении прессованные дрожжи.

Идею использования микроорганизмов как белковых компонентов в питании в 1890-х гг. начал пропагандировать Дельбрюк, рекомендовавший применять для этой цели пивные дрожжи.

Первые заводы по выращиванию пищевых дрожжей на мелассе были открыть в Германии в первую мировую войну. После первой мировой войны в различных странах приступили к производству кормовых дрожжей. К середине 30-х гг. началось производство дрожжей из гидролизатов отходов сельского хозяйства и деревообрабатывающей промышленности, из сульфитных щелоков, барды гидролизно-спиртовых заводов. В 1935 г у нас в стране был пущен первый опытный завод по производству кормовых дрожжей на основе использования соломы, кукурузных кочерыжек и древесных опилок, предварительно гидролизованных серной кислотой. В это время горячим поборником использования дрожжей в питании выступал Гивартовский, рассматривавший дрожжи как ценный источник витаминов группы В. Во время второй мировой войны во многих странах развернулось широкое производство пищевых дрожжей: в Германии - на основе сульфитных щелоков и гидролизатов древесины, в СССР, на Ямайке (тогда колонии Великобритании).



После войны в ряде стран стали возникать производства кормовых дрожжей на различных отходах, в первую очередь на сульфитных щелоках, а также на гидролизатах растительного сырья. В 60-е гг внимание исследователей привлекла возможность использования углеводородов нефти как сырья для получения кормовых дрожжей. С начала 70-х гг в СССР развернулось строительство по производству кормовых дрожжей на основе использования очищенных н-алканов нефти.

Однако в настоящее время большинство крупнотоннажных заводов нашей страны бездействуют, что связано как с экономическим кризисом и как следствие с падением производства в последнее десятилетие, так и с нефтяным кризисом, поскольку запасы нефти постепенно истощаются и, следовательно, уменьшается количество сырья. В настоящее время как у нас в стране, так и за рубежом наблюдается возрождение интереса к получению микробного белка как пищевого так и кормового назначения с использованием в качестве сырья различных отходов сельского хозяйства и перерабатывающей промышленности, а также получение белка с помощью автотрофных микроорганизмов.

2. Технологический процесс выращивания микроорганизмов (на примере кормовых дрожжей)

Современное промышленное использование микроорганизмов для производства белка осуществляется в ферментерах, рабо­тающих по принципу хемостата. Объемы ферментеров достигают нескольких сот кубических метров. В среду с размножающимися микроорганизмами непрерывно подаются водный раствор мине­ральных солей и применяемый в конкретном процессе органи­ческий субстрат. Культура подвергается перемешиванию, аэрированию и охлаждению. Рациональный процесс выращивания осуществляют при ли­митировании роста микроорганизмов кислородом или близко к такому лимитированию. Принципиальная технологическая схема производства кормо­вых дрожжей приведена на рис. 1.


Выращенные клетки дрожжей отделяют от водной среды сепарированием, или фильт­рованием, если используют мицелиальные грибы. Разработаны и другие методы отделения биомассы, например флотация для концентрирования мелких бактериальных клеток. Их обычно промывают, концентрируют, после чего подвергают термической обработке при 80-90°С, приводящей к отмиранию клеток. Полу­ченную в результате такой обработки сметанообразную массу высушивают, используя, как правило, распылительные сушилки. После высушивания получают порошкообразный или хлопьевидный продукт, который можно подвергнуть гранулированию. Продукт упаковывают и направляют на комбикормовые заводы и другим потребителям. Такие белоксодержащие добавки мик­робного происхождения имеют то или иное коммерческое назва­ние в зависимости от применяемого органического сырья, штам­ма микроорганизма и особенностей технологии, используемой на различных фирмах или предприятиях.

3. Основные виды сырья и используемые микроорганизмы

В производстве белка пищевого и кормового назначения используется самое разнообразное сырье и микроорганизмы. К такому сырью относятся – лигноцеллюлозные отходы и их гидролизаты, парафины нефти, газ, этанол и т.д.

Производство кормовых дрожжей на гидролизатах раститель­ного сырья, существует несколько десяти­летий. Для этой цели используются гидролизаты древесины, под­солнечной и рисовой лузги, кукурузных кочерыжек, стеблей хлопчатника, багассы (жом, оставшийся после извлечения саха­ра из сахарного тростника) и других целлюлозосодержащих ма­териалов. Сырье ежегодно возобновляется и, как правило, явля­ется отходами.

К недостаткам гидролизно-дрожжевого производства относит­ся сложность сбора и транспортировки сырья на крупные пред­приятия. Процесс выращивания дрожжей на гидролизатах осуществля­ется в неасептических условиях, а развитие контаминантных бактерий ограничивается поддержанием в ферментационной сре­де определенного значения рН (около 4,0). В гидролизатах со­держатся компоненты (например, фурфурол), оказывающие токсическое действие на рост дрожжей. Селекционированные в лаборатории штаммы имеют высокий выход биомассы в расчете на потребленные сахара. Но в производственных условиях эти штаммы зачастую вытесняются дикими штаммами, отличающи­мися большей устойчивостью к токсичным компонентам среды, меньшей потребностью в витаминах и высокими скоростями роста. Практически на каждом заводе происходит автоселекция штаммов или ассоциации дрожжей, приспособленной к местным условиям.

Список штаммов, используемых для производства кормовых дрожжей из гидролизатов растительного сырья, весьма обширен, он включает виды рода Candida и других родов (Trichosporon, Hansenula, Zygofabospora).

Перспективно получение биомассы микроорганизмов на фер­ментативных гидролизатах целлюлозосодержащего сырья. За­труднением для промышленной реализации такого процесса яв­ляется то, что в целлюлозосодержащем сырье имеется лигнин, препятствующий контакту целлюлаз с субстратом. Кроме того, сырье нуждается в обработке, позволяющей понизить содержа­ние в нем кристаллической формы целлюлозы и перевести ее в аморфное состояние, после чего ферментативный гидролиз значительно ускоряется.

Возможность выращивания микроорганизмов, относящихся к различным таксономическим группам, на средах с углеводорода­ми исследована достаточно широко. Способности к утилизации углеводородов часто встречаются у представителей дрожжей, из которых в первую очередь следует назвать род Candida, у представителей мицелиальных грибов, в частности Aspergillus и Fusarium, у многих видов грибов семейства Mucoraceae и раз­ных бактерий.

Сравнительная оценка твердых и жидких углеводородов как сырья для биосинтеза показала несомненное преимущество соединений, температура плавления которых значительно ниже температуры культивирования микроорганизмов.

Все классы углеводородов могут служить субстратами для микроорганизмов, однако, как правило, процесс роста наиболее интенсивно происходит на среде, содержащей н-алканы с различ­ной длиной цепи. Дрожжами с наибольшей скоростью обычно потребляются н-алканы С 11 - С 14 , среднее положение занимают н-алкайы С 15 - С 18 и медленнее других усваиваются н-алканы С 23 - С 24 . Алканы С 6 - С 9 не только плохо используются дрож­жами, но часто токсичны для них.

Наиболее перспективными новыми видами сырья для микробного биосинтеза кормового белка на ближайшие годы являются спирты - метиловый и этиловый.

Повышение внимания к низшим спиртам объясняется рядом обстоятельств, среди которых следует отметить разработку новых эффективных способов крупнотоннажного производства метанола и этанола, высокую степень чистоты получаемых спиртов, хоро­шую растворимость их в воде.

Многие бактерии могут расти за счет использования мета­нола. Выходы биомассы при росте на метаноле составляют 50% и более от массы использованного спирта. Энергетические выходы роста бактерий на метаноле (доля химической энергии органи­ческого субстрата, сохраняющаяся как химическая энергия в выросшей биомассе) достаточно велики (более 50%), но ниже, чем при росте микроорганизмов на углеводах (до 65%). При росте микроорганизмов на углеводородах энергетический выход роста ниже и составляет около 40 %. С этим связано более эффективное использование дорогостоящего растворенного кислорода и повышение производительности ферментеров при ис­пользовании метанола по сравнению с культивированием микро­организмов на н-алканах.

Процесс выращивания метанолиспользующих бактерий уже доведен до реализации, например, западногерманская фирма Хёхст, исполь­зующая0 в качестве продуцента Methylomonas clara и английская кампания ICI, организовавшая промышленное производство на основе использования метанола бактериальной массы кормового назначения. В последние годы найден и интенсивно изучается ряд штаммов дрожжей, способных расти, используя метанол. Метанолассимилирующие дрожжи часто встречаются среди ро­дов Hansenula и Pichia. К метанолассимилирующим дрожжам относится Candida boidinii. В Англии организовано производство пищевого белка из гриба Fusarium. Продукт, названный микопротеином, исполь­зуется как добавка к различным продуктам. В США производится торутин - продукт высушенной биомассы С. utilis, полученной на синтетическом этаноле. Торутин ис­пользуется для добавления в продукты питания человека с целью улучшения их органолептических свойств (вид, вкус, запах и др.), снижения себестоимости и повышения белковой ценности.

В нашей стране разработан способ производства на этаноле био­массы Sacch. cerevisiae. Используется штамм, применяемый в хлебопечении. Безвредность постоянного применения неболь­ших количеств пекарских дрожжей в питании проверена опытом человечества на протяжении тысячелетий. Выход сахаромице­тов при росте на этаноле несколько ниже, чем при выращивании С. utilis. Однако в белках сахаромицетов, выращенных на этаноле, содержание лизина очень высоко (около 10% по мас­се). Добавление биомассы саха­ромицетов в пшеничный хлеб позволяет не только повысить содержание в нем белка, но и улучшить аминокислотный состав белков. При добавлении 5 % (от массы муки) биомассы сахаро­мицетов белковая ценность получаемого пшеничного хлеба повы­шается в 1,5 раза.

4. Перспективы производства белка с использованием микроорганизмов

В последние годы основные направления исследований по микробиологическому получению белковых веществ несколько изменились. Прежде всего следует отметить повышение внимания к изысканию новых видов сырья для производства белковых веществ. В этой связи изучают фототрофные микроорганизмы, которые растут в автотрофных условиях, ассимилируя углекис­лоту.

Культивирование водорослей с целью получения белковых веществ исследуется уже несколько десятилетий. В настоящее время наиболее эффективный способ использования биомассы хлореллы и других водорослей заключается в применении их в качестве биостимуляторов. Обнадеживающие данные имеются по выращиванию цианобактерии спирулины. Жители района оз. Чад издавна используют спирулину в питании.

Может оказаться перспективным применение в качестве про­дуцентов белковых веществ водородных бактерий, относящихся к хемолитоавтотрофам.

Другой перспективный продуцент белка пищевого и кормового назначения – высшие базидиальные грибы. Согласно современным данным, около 2000 видов базидиальных грибов из 30 родов считается съедобными, из них только 20 видов выращивают в коммерческих целях, но всего 5-6 видов культивируют в промышленных масштабах, причем основными являются Agaricus bisporus, Lentinus edodes, а в нашей стране - Pleurotus ostreatus.

Народнохозяйственное значение дереворазрушающих базидиальных грибов определяется рядом особенностей, что дает им определенное преимущество. Эти особенности следующие: биомасса базидиальных грибов обладает приятным грибным запахом (в результате биосинтеза ароматических метаболитов); кроме того, биомасса мицелия Basidiomycetes, например Pleurotus ostreatus, содержит до 26% белка. Аминокислотный состав белка базидиальных грибов не уступает и даже выше ряда растительных (сои, риса, пшеницы) белков и близок к животному. Сумма аминокислот составляет до 24-25% от сухой биомассы. Также в грибной биомассе содержание нуклеиновых кислот очень низко (2%), что делает их безвредными. Мицелий вешенки очень богат витаминами группы В: тиамином, рибофлавином, ниацином, пиридоксином, биотином. Кроме того, биомасса мицелия содержит ряд необходимых человеку металлов: железа, цинка, меди, кальция, магния.

В настоящее время мицелий съедобных грибов в виде сухого грибного порошка (ГП) используют во многих странах как ценную пищевую добавку к супам и соусам, а также вводят ГП в овощные и мясные концентраты. Так как мицелий представляет собой нити, состоящие из фрагментов различной величины, его очень удобно добавлять в сыры, консервированные овощи и хлебные изделия, а в последние годы также в колбасные изделия и мясные полуфабрикаты. В Японии на основе вытяжки из ГП готовят специальные напитки.

В нашей стране был разработан ряд препаратов для использования в пищевой промышленности. Это пантигрин на основе мицелия Panus tigrinus ИБК-131 и даедалин,где продуцентом является Daedalea confragosa Г-115, у которого 1 кг препарата содержит столько же белка, сколько 1 кг мяса. В самые последние годы ГП Pleurotus ostreatus рекомендован в виде добавок к крупяным и овощным изделиям.

Кроме ГП все шире начинают использовать в кулинарии плодовые тела базидиальных грибов. На Востоке для этих целей популярен L.edodes (шиитаке).

В основе интенсивного культивирования грибов (например, вешенки) находится использование целлюлозосодержащих отходов сельского хозяйства и промышленности. Традиционным субстратом является солома различных злаковых культур, лесосечные отходы: щепки, опилки, кора., листья (хвойных или лиственных пород деревьев).

После сбора урожая грибов, первой и второй волн, остается неиспользованный блок субстрата, богатый разросшимся мицелием (белком), который используют как белковый концентрат в животноводстве.

Важный резерв пополнения ресурсов кормового и пищевого белка - производство его за счет глубинного выращивания грибного мицелия. Для такого производства белка характерна высокая скорость производства, способность грибов усваивать различные отходы - углеводы, органические кислоты, крахмал, целлюлозу и т.д. Выращивание грибного мицелия в глубинных условиях является регулируемым и управляемым процессом получения белка и других метаболитов.

М. Л. Доморощенкова

Всероссийский научно-исследовательский институт жиров (печатается с разрешения автора и редакции журнала "Пищевая промышленность")

Создание промышленных технологий производства концентрированных белковых продуктов из растительного сырья, в частности сои, - одно из основных направлений увеличения ресурсов продовольствия и кормов, совершенствования структуры питания населения.

В большинстве промышленно развитых стран (США, Японии, Бельгии, Дании и др.) уже накоплен практический опыт по переработке сои с получением соевых белков и разнообразного ассортимента высококачественных пищевых продуктов на их основе. Как правило, эти производства работают по экологически чистой безотходной технологии, выпуская помимо пищевых высококонцентрированных белков также высококачественные корма и биологически активные препараты.

Особое внимание к белкам сои обусловлено следующими факторами:

  1. Доступность сырья (посевы сои в мире занимают более 70 млн га, общий объем производства семян сои составляет около 160 млн т, с 1 га можно получить до 731 кг белка).
  2. Уникальный химический состав семян сои (содержание белка 40%, липидов 20%), обеспечивающий ренельность промышленной переработки.
  3. Высокая биологическая и пищевая ценность и хорошие функциональные свойства соевых белковых продуктов.
  4. Большой исторический опыт использования продуктов переработки сои в питании.

Современные технологии получения белковых продуктов из растительного сырья строятся на двух основных технологических подходах:

  1. Глубокое фракционирование макронутриентов сырья с максимизацией выхода белков, их очистка, концентрированно и при необходимости модификация функциональных и медико-биологических характеристик.
  2. Оптимальное фракционирование макро- и микронутриентов сырья с получением белково-липидных и белково-углеводных композитов заданного состава с максимальным сохранением фитохимического потенциала сопутствующих микронутриентов.

Хотя употребление сои в пищу известно уже несколько тысячелетий, в основном оно приходилось на продукты из полножирной сои - соевое молоко, тофу, темпе и т. д. Только в XX в. стали развиваться технологии производства концентрированных соевых белков. В начале века появилась соевая мука, которую получали из целых семян, прессовых жмыхов, а позднее из обезжиренных соевых шротов. Сильный бобовый привкус ограничивал рост рынка соевой муки, поэтому значительные усилия были предприняты для разработки технологий "удаления плохого вкуса".

Для российской пищевой промышленности наибольший интерес представляют белковые продукты из соевого шрота (изоляты, концентраты, обезжиренная мука, текстурированные белки). Технологии их производства можно отнести к первому подходу, так как при их получении ставилась задача достижения максимального выхода белкового компонента после исчерпывающего извлечения липидов.

Обезжиренные соевые продукты можно разделить на три основные группы, которые различаются по содержанию протеина.

Обезжиренная мука и крупа - 52-59%, Концентраты белка - 65-72%, Изоляты белка - 90-92% (сырой протеин в пересчете на сухое вещество).

Изоляты и концентраты - более очищенные формы соевых белков. Они используются в питании без каких-либо ограничений и в совокупности с другими пищевыми компонентами могут служить основным источником белка в рационе человека.

Качество семян сои

Основное сырье для производства соевых белков - семена сои, или точнее, соевый шрот, получаемый после экстракции масла из семян. При выработке всех видов соевых белков необходимо использовать только тщательно очищенные, здоровые, зрелые, желтые семена, калиброванные по размеру. Качество получаемых соевых белков зависит в первую очередь от качества исходных семян сои. Их качество должно быть не ниже, чем у сорта US N2, по американским стандартам и спецификациям на соевые бобы.

Анализ технических предложений инофирм показал, что к семенам сои как к сырью для производства пищевого белка зарубежные фирмы дополнительно предъявляют следующие требования:

Для масличных растений одним из основных биохимических критериев, связанных с качеством белкового комплекса семян, служит изменение кислотного числа масла семян (ядра). При возрастании его выше 1,5-2,0 мг КОН уменьшается общее содержание сырого протеина в семенах, усиливаются процессы гидролитического расщепления белков, что приводит к уменьшению содержания переваримого и усваиваемого протеина.

Показатель влажности семян установлен на уровне 10-13%. Этот показатель в определенной степени гарантирует сохранность качества белковой части семян при хранении, а также сравнительно низкий уровень развития микрофлоры, которая может быть причиной микробиологической порчи ценных компонентов семян и источником заражения пищевых белковых продуктов токсинами. При низком содержании посторонних (сорных) примесей (1,0-2,0%) и битых семян (3,0-10%) также снижается возможность заражения семян микрофлорой и устраняется благоприятная среда для их развития. Кроме того, в этом случае есть возможность получить пищевые продукты с хорошими органо-лептическими характеристиками вследствие снижения в сырье количества окисленных липидов и продуктов их взаимодействия с белками, уменьшения содержания некоторых вредных метаболитов.

Характеристика семян сои US N2

В настоящее время при поставках семян сои в России действует ГОСТ 17109-88 "Соя. Требования при заготовках и поставках". Учитывая, что в него не включен ряд важнейших показателей, которые могут существенно влиять на качество и эффективность производства концентрированных соевых белков, ВНИИЖ разработал специальные требования к соевым семенам как к сырью для производства концентратов и изолятов.

Технологии получения соевых белков

В промышленных технологиях получения соевых белков существуют свои "ноу-хау. Количество комбинаций способов выработки различных продуктов безгранично. Даже при производстве одного вида продукта технологии и оборудование у разных производителей отличаются, что обусловливает небольшие отличия продуктов. Обычно пищевые соевые белки производят на отдельных технологических линиях, а не на тех же линиях, которые используются для производства масла и кормовых шротов, когда из колотых и недостаточно качественных соевых семян в процессе экстракции получают кормовой шрот. Некоторые производители промывают сою для удаления грязи и маленьких камешков.

До настоящего времени большинство соевых белковых продуктов в мире производят из белого лепестка (БЛ -обезжиренный гексаном лепесток, полученный из пищевых сортов очищенных от оболочки соевых семян).

Для производства лепестка с высоким значением PDI/NSI обычно используют систему отгонки растворителя в газовой трубе (флеш) или в перегретых парах растворителя, которую иногда называют "системой получения белого лепестка". Ни на одном из отечественных предприятий таких систем отгонки растворителя из шрота нет.

В России соевый шрот на заводах получают в основном по схеме форпрес-сование-экстракция, когда на прессах производят предварительный съем масла перед экстракцией. Отгонку растворителя из шрота ведут на тостерах-испарителях чанного типа. Продукты экстракции имеют NSI 50 и ниже вследствие денатурации соевого белка под действием влаги и высоких температур. По этим схемам на имеющемся оборудовании в России можно получить только тестированный соевый шрот и из него только тестированную соевую муку.

В настоящее время на территории РФ действует ГОСТ на шрот соевый пищевой, применяемый для производства пищевой соевой муки - ГОСТ 8056-96 "Шрот соевый пищевой. Технические условия". ВНИИЖ разработал специальные требования к соевому шроту для получения концентратов и изолятов соевых белков.

Изоляты соевых белков

Существует много технологических процессов получения изолятов соевых белков. Более предпочтительны технологии, которые основаны на дальнейшей переработке шрота, получаемого после экстракции масла из семян. При этом качество получаемых изолятов оптимально и соответствует ожиданиям потребителей.

Большинство изолятов, поступающих на рынок, производят экстракцией, осаждением и нейтрализацией, проводимыми при заданных значениях рН, и последующей распылительной сушкой полученного продукта. Затем они могут быть обогащены кальцием, если предназначены для использования в качестве заменителя молочных продуктов. Их можно гранулировать, чтобы увеличить плотность, либо лецитинировать для улучшения диспергируемости.

Традиционный процесс производства изолятов

В некоторых технологиях нерастворимый остаток шрота промывают дважды, чтобы увеличить выход протеина. Для производства изолятов следует использовать деионизированную технологическую воду вместо типовой "жесткой" или щелочной воды. Иногда целью является получение изолята, имеющего растворимость при определенных значениях рН, а не просто оптимизация суммарного выхода белка. В этих случаях один продукт выделяют при заданных значениях, а другой продукт - при pH изоэлектрической точки белков.

Другими способами получения, основанным на разнице в молекулярных массах, являются ультрафильтрация (УФ) и обратный осмос (00). УФ обычно используют для удержания на фильтре или, наоборот, пропускания через фильтр молекул в соответствии с размером выбранных пор, а 00 применяют для обезвоживания и концентрирования.

Нет публикаций о практике использования мембранных технологий для производства соевых белковых концентратов и изолятов в США, сообщается только об их применении в Японии и Европе.

Функциональные свойства соевых концентратов и изолятов могут быть модифицированы перед окончательной сушкой продукта путем подведения рН натриевой или кальциевой щелочью и применением механических нагрузок, химической модификацией боковых групп белка, а также с использованием гидролиза протеолитическими ферментами.

Под физическими способами подразумевается нагрев и/или мягкая щелочная обработка, в результате которой происходят структурные изменения во вторичной и в третичной структуре белка без разрыва ковалентных связей. Такие физические изменения могут быть охарактеризованы как денатурация белка. Денатурация в щелочной зоне рН приводит к диссоциации и раскручиванию спирали с образованием вязких растворов или гелей в зависимости от концентрации белка в растворе. Щелочные условия могут приводить также к разрыву дисульфидных связей.

Химические способы предполагают модификацию боковых групп белка путем ацилирования, фосфорилирования, диамидирования для улучшения функциональных характеристик. Более изучен способ модификации ацилированием с использованием ангидрида уксусной кислоты. Эти процессы пока используют только в фундаментальных научных исследованиях.

Промежуток процесса между стадией экстракции белка и его сушкой представляет прекрасные возможности для проведения ферментативной модификации.

Сейчас в промышленных масштабах производят большое количество протеолитических ферментов растительного, микробного и животного происхождения. Они различаются по субстратной специфичности, избирательности гидролиза пептидных связей в зависимости от вида аминокислот, образующих пептидную связь, а также оптимальными условиями, влияющими на скорость реакции (рН, температура, ингибиторы).

Пенообразующие ферментативно модифицированные соевые белки - пример белков для специальных областей использования . Нехватка яичного альбумина стала причиной появления на рынке трех видов пенообразователей (аэрирующих агентов): соевых альбуминов, ферментативных гидролизатов, получаемых на основе сырого соевого изолята и ферментативных гидролизатов, вырабатываемых непосредственно из соевой муки.

Производство соевых белков. Потребности и рынок.

Производство высококонцентрированных соевых белков (изолятов и концентратов) сосредоточено на заводах нескольких фирм в США, Западной Европе, Японии и Израиле, ведущими из которых являются Central Soya и ADM (США), Central Soya Aarhus (Дания), ADM (Голландия), Protein Technology International - РП (США), РTI (Бельгия), Sogip (Франция), Solbar Hatzor (Израиль), Fuji-PTI (Япония), Sanbra (Бразилия).

Данные по объемам производства соевых белковых продуктов в мире отрывочны и практически не публикуются. Считаем, что наиболее достоверные данные по объемам производства изолятов и концентратов приводятся D. Chaiuss , который оценивает объем производства концентратов в мире на уровне 284 тыс. т в год, а объем изолятов 138 тыс. т в год.

Эти данные не учитывают объемов производства соевых белков в развивающихся странах. В последние годы собственное производство концентратов и изолятов соевых белков активно развивается в Индии, Китае. Однако конкретных данных об объемах производства и характеристиках белков, выпускаемых в этих странах, не имеется.

В настоящее время стремительное развитие получили функциональные концентраты, которые в основном производят из концентратов, полученных методом спиртовой экстракции с последующей физической модификацией. Более высокий выход концентратов (48%) из исходного сырья по сравнению с выходом изолятов (26%) при сравнимых функциональных характеристиках позволяет формировать уровень цен на функциональные концентраты ниже, чем на изоляты.

В России соевый белок в виде концентратов и изолятов не вырабатывают. Текстурированную соевую муку производят, используя в качестве исходного сырья импортную соевую муку. Для удовлетворения потребности промышленности и населения в концентратах, изолятах и в текстурированной муке и концентратах их ввозят из других стран: 48% соевых концентратов ввозят в Россию из Дании, 31% из США, 7% из Германии и 6% из Нидерландов. Наибольшие объемы изолятов импортируют из Бельгии - 44%, далее идут Нидерланды (24%) и США (14%).

Согласно экспертной оценке Института потребительского рынка и маркетинга годовая потребность в пищевых растительных белках в России оценивается в 400-450 тыс. т при выпуске продуктов с использованием растительных белков в объеме примерно 10 млн т. Реальная потребность пищевой промышленности России в соевых белках в настоящее время оценивается в 40 тыс. т в год. К 2010 г. эта потребность, по оценкам специалистов, резко возрастет и достигнет 85-100 тыс. т в год.

В настоящее время имеется свыше 300 наименований продукции с использованием соевых белков. Разработанные рецептуры пищевых продуктов прошли соответствующие испытания и рекомендованы к применению Министерством здравоохранения. Большую часть соевых белковых продуктов потребляет мясоперерабатывающая промышленность. Кроме того, соевые белки широко используют в молочной, масложировой, кондитерской, хлебопекарной промышленности, в общественном питании, а также в детском, лечебно-профилактическом, лечебном и диетическом питании.

Использование соевых белков в продуктах питания обеспечивает следующие основные эффекты.

Особое внимание к сое с начала 1990 г. обусловлено тем, что она была отнесена к "функциональным" продуктам питания, т. е. ее добавление в продукты питания рассматривается не просто, как "мясной заменитель или наполнитель", а как компонент, который имеет профилактическое или терапевтическое действие при ряде заболеваний. Все большее внимание в мире уделяется соевому белку как профилактическому средству для предупреждения таких болезней века, как сердечно-сосудистые заболевания, ожирение, диабет, болезни почек и др.

10 ноября 1998 г. Администрация по контролю за продуктами питания и лекарствами США (FDA) официально объявила о соевом белке, как о продукте группы "здоровье". Чтобы продукт относился к этой категории, необходимо, чтобы он содержал, по крайней мере, 6,25 г соевого белка на порцию. Эта цифра основана на том факте, что потребление 25 г соевого белка в день значительно снижает уровень холестерина в крови, а рекомендуется принимать пищу 4 раза в день.

Рассказать друзьям